超氧化物歧化酶(superoxide dismutase,SOD)
超氧化物歧化酶(SOD)是目前研究得最深入,应用得最广泛的一种酶类自由基清除剂.
1.种类,结构及分布
1968年,美国人McCord在 Fridovich指导下,从牛红细胞中提取Cu·Zn的酶蛋白质,并发现它能催化O2-·歧化,所以把这种酶蛋白命名为超氧化物歧化酶,英文简称为SOD.
SOD存在于几乎所有靠氧呼吸的生物体内,包括细菌,真菌,高等植物,高等动物和人体中.SOD是一类含金属的酶,按其所含金属辅基不同可分为含铜锌SOD(Cu·Zn-SOD),含锰SOD(Mn-SOD)和含铁SOD(Fe-SOD)3种.
含铜锌金属辅基的Cu·Zn-SOD是最为常见的一种酶,主要存在于真核细胞的细胞质中或高等植物的叶绿体基质,类囊体内以及线粒体膜间隙中.在动物血液,牛肝,猪肝,牛心,豌豆,麦叶等动植物组织中均有存在,是目前应用最广泛的一类酶.该酶由两条肽链组成,每条肽链含有铜,锌原子各一个,活性中心的核心是铜.
Fe-SOD主要存在于原核细胞中,一些真核藻类甚至高等植物如银杏,柠檬,番茄等组织内也有存在.此酶也由两条肽链组成,一般每个二聚体含有一个铁原子.
Mn-SOD主要存在于原核细胞和真核细胞的线粒体中,在植物的叶绿体基质,类囊体内也会存在,在人体肝脏中含量较高.此酶的纯品呈粉红色,由两条或四条肽链组成.
2.理化及生物学特性
SOD属酸性蛋白酶,对pH,热和蛋白酶水解等反应比一般酶稳定.又由于SOD属于金属酶,其性质不仅取决于蛋白质,还取决于结合到活性部位的金属离子.三类SOD的活性中心都含有金属离子.如采用物理或化学方法除去金属离子,则酶活丧失;如重新加上金属离子,则酶活又恢复.
不同来源的Cu·Zn-SOD具有较高的同源性,它们的物化特性也很相似,据推测它们可能由同一原始酶进化而来.不同来源的Mn-SOD和Fe-SOD也具有相似的物理性质和较高的同源性,它们可能由另一原始酶进化而成.
SOD是生物体内防御氧化损伤的一种十分重要的金属酶,对氧自由基有强烈清除作用,特别对于超氧阴离子(O2-·), SOD可将其催化歧化而生成H2O2和O2,故SOD又称为清除超氧阴离子自由基的特异酶.